Les enzymes, des biomolécules aux propriétés catalytiques

Les enzymes sont des protéines (parfois des ARN catalytiques appelés ribozymes) qui accélèrent les réactions chimiques du vivant sans être consommées : ce sont des catalyseurs biologiques. Chaque enzyme possède une structure tridimensionnelle précise, déterminée par sa séquence en acides aminés, et présente un site actif — une cavité où se fixe le substrat. Cette fixation obéit au modèle clé-serrure (Emil Fischer, 1894) ou au modèle de l'ajustement induit (Koshland, 1958), dans lequel le site actif se déforme légèrement pour épouser la forme du substrat. La spécificité enzymatique est double : spécificité de substrat (l'enzyme ne reconnaît qu'un substrat ou une famille de substrats) et spécificité de réaction (une seule transformation catalysée). La cinétique enzymatique est décrite par le modèle de Michaelis-Menten : la vitesse initiale V0 augmente avec la concentration en substrat [S] puis atteint un plateau Vmax lorsque toutes les enzymes sont saturées. La constante de Michaelis Km correspond à la concentration en substrat pour laquelle V0 = Vmax/2 ; un Km faible traduit une forte affinité enzyme-substrat. Plusieurs facteurs modifient l'activité enzymatique : la température (augmentation jusqu'à un optimum, puis dénaturation au-delà), le pH (chaque enzyme possède un pH optimal, par exemple pH 2 pour la pepsine stomacale, pH 7 pour la trypsine), la présence d'inhibiteurs compétitifs (qui se fixent sur le site actif) ou non compétitifs (qui se fixent ailleurs et déforment l'enzyme). Les enzymes sont essentielles au métabolisme cellulaire : digestion, respiration, réplication de l'ADN, photosynthèse.